LL-37 (5mg)

Kaj je LL-37?

LL-37 je humani kateličidinski peptid, sestavljen iz 37 aminokislin, pridobljen iz C-terminalnega dela predhodnika hCAP18, ki ga kodira gen CAMP. Kot edini znani humani kateličidin je LL-37 postal pomembna raziskovalna tema na področju prirojene imunosti, biologije protimikrobnih peptidov, interakcij z membranami in celične signalizacije. Njegova kationska in amfipatska struktura ga naredi uporabnega tudi za preučevanje interakcij peptid–membrana in mehanizmov obrambe gostitelja.

Kupite LL-37 pri Crystal Peptides Europe kot liofiliziran raziskovalni spojino visoke čistosti, ki ustreza zreli 37-ostankovni sekvenci LL-37 s prostimi konci, in ne daljšemu predhodniku hCAP18 ali krajšim fragmentom LL-37. Crystal Peptides ohranja stroge standarde čistosti in kakovosti, z neodvisnim analitičnim testiranjem, ki ga izvajajo vodilni laboratoriji, kot je Janoshik, ter certifikatom analize, priloženim vsaki seriji izdelka.

Izdelek je namenjen izključno za raziskave in razvoj ter ni namenjen za uporabo pri ljudeh ali živalih.

Kaj je vključeno?

LL-37 je dobavljen kot liofiliziran prah v zaprti stekleni vialči, običajno bele do skoraj bele barve.

Analitično testiranje se izvaja za vsako novo serijo prek neodvisnih laboratorijev, kot je Janoshik, certifikat analize (CoA) pa je na voljo za preverjanje. Glede na laboratorij in testirani izdelek lahko CoA vključuje analitične rezultate, kot so:

• Testiranje identitete: Potrjuje, da material ustreza zrelemu 37-aminokislinskemu peptidu LL-37.
• Čistost HPLC: Meri delež glavne komponente LL-37 glede na zaznavne kromatografske nečistoče.
• Masna spektrometrija (MS): Zagotavlja podatke o molekulski masi v podporo identiteti in karakterizaciji peptida.
• Vsebnost peptida: Pomaga določiti količino LL-37 v testiranem materialu.
• Sorodne peptidne nečistoče: Kadar so navedene, identificirajo ali kvantificirajo skrajšane sekvence, delecijske produkte ali druge peptidne variante, povezane s sintezo.
• Testiranje endotoksinov: Kadar se izvaja, ocenjuje ravni bakterijskih endotoksinov v testiranem vzorcu.
• Testiranje sterilnosti: Kadar je ustrezno, ocenjuje material glede zaznavne mikrobne kontaminacije.
• Preostala topila ali druge nečistoče, povezane s procesom: Kadar je ustrezno, pomaga oceniti kontaminante, povezane s sintezo in čiščenjem peptida.

CoA, specifičen za določeno serijo, je treba uporabiti kot dokončen vir za analitične rezultate in specifikacije dobavljene serije LL-37.

Testni parametri se lahko razlikujejo glede na laboratorij in testirani izdelek. Zlasti pri LL-37 morajo raziskovalci ločiti zreli 37-ostankovni peptid od njegovega predhodnika hCAP18 in od krajših fragmentov, izpeljanih iz LL-37. LL-37 je zreli C-terminalni peptid, ki nastane iz hCAP18 s proteolitično obdelavo.

Upoštevajte, da raztopina za rekonstitucijo ni vključena z izdelkom. Če jo potrebujete za svoje laboratorijsko delo, lahko kupite BAC Water iz našega kataloga in jo ločeno dodate v naročilo.

Tehnične specifikacije

Opomba: Zgornja sekvenca in molekulske značilnosti se nanašajo posebej na zreli peptid LL-37 in ne na predhodnik hCAP18 v polni dolžini ali krajše fragmente, izpeljane iz LL-37. Ker se točna molekulska masa, navedena za dobavljeni raziskovalni material, lahko rahlo razlikuje glede na terminalne skupine, preverite priložen CoA, da potrdite molekulsko obliko dobavljenega materiala.

Pregled LL-37 in mehanizem delovanja

LL-37 je zreli C-terminalni peptid, ki nastane iz humanega kateličidinskega predhodnika hCAP18. Kateličidini so družina protimikrobnih peptidov, ki se proizvajajo kot večji predhodni proteini in se obdelajo, da sprostijo svoje zrele, biološko aktivne peptidne oblike. Pri ljudeh gen CAMP kodira kateličidinski predhodnik hCAP18, ki se obdela v LL-37, edini znani humani kateličidin. [1]

LL-37 je torej 37-ostankovni, pozitivno nabiti in amfipatski peptid. Ko je povezan z biološkimi membranami, prevzame pretežno alfa-vijačno strukturo, lastnost, ki prispeva k njegovim interakcijam z lipidnimi membranami. Te strukturne in fizikalno-kemične značilnosti so ključne za raziskave interakcij LL-37 z mikrobnimi membranami ter njegovih učinkov na gostiteljske celice in celične signalne poti.

LL-37 in mikrobne membrane

Protimikrobna aktivnost LL-37 je močno odvisna od njegovega kationskega naboja in amfipatske strukture. Številne bakterijske membrane vsebujejo negativno nabite lipide in druge anionske površinske komponente, ki privlačijo pozitivno nabiti peptid. [2]

Po vezavi na mikrobno površino se lahko LL-37 poveže z lipidno membrano in jo poruši. Eksperimentalni modeli so opisali več možnih mehanizmov motenja membrane, vključno s prekrivanjem površine ("carpeting"), tanjšanjem membrane, tvorbo por in reorganizacijo lipidov. Točen mehanizem se lahko razlikuje glede na sestavo membrane in eksperimentalne pogoje.

Interakcija z membrano in struktura peptida

LL-37 lahko obstaja v različnih strukturnih stanjih, odvisno od okolja. V raztopini lahko peptid prevzame relativno neurejene konformacije, medtem ko interakcija z membranami spodbuja tvorbo alfa-vijačne strukture.

LL-37 lahko pod določenimi pogoji tudi oligomerizira. Ti strukturni prehodi so pomembna raziskovalna področja, saj lahko koncentracija peptida, sestava lipidov, ionski pogoji in lastnosti membrane vsi vplivajo na to, kako LL-37 vzajemno deluje s svojo tarčo. [3]

Imunomodulatorna signalizacija

Aktivnost LL-37 sega dlje od neposrednih protimikrobnih učinkov. Raziskave so peptid povezale z modulacijo prirojenih in pridobljenih imunskih odzivov, vključno s kemotakso in uravnavanjem vnetne signalizacije. [2]

V odzive na LL-37 je vpletenih več celičnih površinskih receptorjev in znotrajceličnih signalnih sistemov, vključno s FPR2/ALX, P2X7 in signalizacijo, povezano z EGFR. Vendar se LL-37 ne obnaša kot konvencionalni ligand za en sam receptor. Dokazi kažejo, da lahko k njegovim celičnim učinkom prispevajo membranske interakcije, transaktivacija receptorjev in spremembe v organizaciji membrane.

LL-37 in raziskave vnetja

LL-37 lahko vpliva na proizvodnjo in aktivnost vnetnih mediatorjev, pri čemer eksperimentalne študije poročajo tako o provnetnih kot o vnetje modulirajočih učinkih. Smer in obseg teh odzivov sta odvisna od vrste celice, koncentracije, okoliškega molekularnega okolja in eksperimentalnih pogojev. [4]

Ta kontekstna odvisnost je pomemben premislek pri interpretaciji raziskav LL-37, zlasti pri primerjavi rezultatov iz različnih eksperimentalnih modelov.

LL-37 in biologija tkiv

Raziskave so proučile tudi LL-37 v povezavi s celično migracijo, angiogenezo, epitelijskimi odzivi in obnavljanjem tkiv. Menijo, da ti učinki vključujejo interakcije med peptidom, celičnimi membranami in več signalnimi potmi, ne pa eno samo določeno molekularno tarčo. [5]

Skupno gledano LL-37 najbolje razumemo kot multifunkcionalni peptid obrambe gostitelja, katerega biološka aktivnost izhaja iz kombinacije membranskih interakcij in kontekstno odvisnih učinkov na celično signalizacijo in imunske odzive.

Raziskovalne aplikacije in znanstveno ozadje

LL-37 je bil obsežno raziskan kot humani peptid obrambe gostitelja, raziskave pa segajo od biologije protimikrobnih peptidov, prirojene imunosti, membranske biofizike, vnetja do obnavljanja tkiv. Njegov širok raziskovalni profil odraža sposobnost peptida za interakcijo tako z mikrobnimi membranami kot s celicami sesalcev.

Raziskave protimikrobnih peptidov

Eno glavnih področij raziskav LL-37 je njegova aktivnost proti mikroorganizmom. Študije so raziskale interakcije z gram-pozitivnimi in gram-negativnimi bakterijami ter glivami in virusi.

Raziskave kažejo, da se LL-37 lahko poveže z mikrobnimi membranami z elektrostatičnimi in hidrofobnimi interakcijami, pri čemer sestava membrane vpliva na nastali odziv. Študije so proučile tudi LL-37 v povezavi z bakterijskimi biofilmi in protimikrobno odpornostjo. [2]

Raziskave prirojene imunosti

LL-37 je pomembna sestavina humane prirojene imunske obrambe. Proizvajajo ga epitelijske celice in imunske celice, sodeluje pa lahko pri odzivih gostitelja na izpostavljenost mikrobom. [4]

Raziskave so proučile, kako LL-37 vzajemno deluje z imunskimi celicami, kemokini in vnetnimi mediatorji. Te študije so ugotovile, da je LL-37 več kot le membransko aktiven protimikrobni peptid, saj njegovi biološki učinki segajo do uravnavanja imunske signalizacije.

Imunomodulacija in vnetna signalizacija

LL-37 je bil raziskan glede njegove sposobnosti vplivanja na vnetne odzive, vključno s proizvodnjo citokinov in kemokinov ter migracijo imunskih celic. Pomembno je, da so lahko njegovi učinki kontekstno odvisni: eksperimentalne študije so poročale tako o provnetnih kot o vnetje omejujočih aktivnostih, odvisno od vrste celice in okoliškega biološkega okolja. [6]

Zaradi tega je LL-37 uporaben za raziskave odnosa med protimikrobno obrambo in vnetno signalizacijo.

Membranska biofizika in raziskave strukture in funkcije

Kationska in amfipatska narava LL-37 ga naredi uporaben model za preučevanje interakcij peptid–membrana. Raziskovalci so preučili, kako koncentracija peptida, sestava lipidov, ionski pogoji in oligomerizacija peptida vplivajo na vezavo na membrano in strukturno vedenje.

Te študije lahko vključujejo permeabilizacijo membrane, tvorbo por, reorganizacijo lipidov in spremembe v konformaciji peptida.

Obnavljanje tkiv in angiogeneza

Raziskave so proučile tudi LL-37 v povezavi s celično migracijo, epitelijskimi odzivi, angiogenezo in celjenjem ran. Eksperimentalne študije so poročale o učinkih na proliferacijo endotelijskih celic in tvorbo žil, medtem ko so druge študije proučile izražanje in aktivnost LL-37 med epitelijskim celjenjem ran. [7]

Te ugotovitve naredijo LL-37 pomemben za laboratorijske študije, ki preučujejo povezave med prirojeno imunostjo, vnetjem in procesi preoblikovanja tkiv.

Raziskave receptorjev in celične signalizacije

Čeprav je interakcija z membrano osrednja za številne aktivnosti LL-37, so raziskave odkrile več receptorskih in signalnih sistemov, ki lahko prispevajo k celičnim odzivom. Med njimi so med drugim FPR2/ALX, P2X7 in poti, povezane z EGFR.

Raznolikost poročanih signalnih mehanizmov odraža multifunkcionalno naravo LL-37 ter vpliv vrste celice in eksperimentalnih pogojev na njegovo biološko aktivnost.

LL-37 in interakcije med gostiteljem in mikrobi

LL-37 je proučevan tudi kot del širše interakcije med gostiteljskimi tkivi in mikroorganizmi. Raziskave so proučile, kako lahko peptid hkrati vpliva na sposobnost preživetja mikrobov, vedenje imunskih celic in vnetno signalizacijo. [8]

Zaradi tega je LL-37 uporaben eksperimentalni model za raziskovanje, kako protimikrobni peptidi povežejo neposredno obrambo pred patogeni s širšimi mehanizmi odziva gostitelja.

Primerjava LL-37 s sorodnimi peptidi obrambe gostitelja

LL-37 spada v družino kateličidinov humanih peptidov obrambe gostitelja in se strukturno razlikuje od družin defenzinov. Spodnja primerjava izpostavlja glavne razlike, pomembne za raziskave protimikrobnih peptidov in prirojene imunosti.

LL-37 in BPC-157

LL-37 in BPC-157 sta strukturno različna raziskovalna peptida, ki sta bila oba raziskana v celičnih in tkivnih raziskavah. LL-37 je 37-aminokislinski kateličidin, ki se pretežno preučuje na področju prirojene imunosti, biologije protimikrobnih peptidov in membranskih interakcij, medtem ko je bil BPC-157 raziskan v vrsti celičnih in tkivnih modelov odziva. Raziskovalci lahko primerjajo te spojine, da razčlenijo, kako strukturno različni peptidi vplivajo na celične procese in odzive, povezane s tkivi.

LL-37 in Thymosin Alpha-1

LL-37 in Thymosin Alpha-1 predstavljata še eno uporabno primerjavo v raziskavah, povezanih z imunostjo. LL-37 je endogeni humani peptid obrambe gostitelja, vpleten v prirojene imunske odzive in interakcije z mikrobnimi membranami, medtem ko je Thymosin Alpha-1 sintezni 28-aminokislinski peptid, ki se preučuje v povezavi s funkcijo imunskih celic in imunsko signalizacijo. Njuni različni strukturi in biološki vlogi ju naredita uporabna raziskovalna materiala za preučevanje različnih vidikov peptidno posredovane imunske regulacije.

LL-37 in TB-500

LL-37 in TB-500 sta bila prav tako raziskana na področju celične in tkivne biologije, čeprav spadata v različni družini peptidov in imata različne molekulske lastnosti. LL-37 se pretežno preučuje kot kateličidin in peptid obrambe gostitelja, medtem ko je TB-500 raziskovalni peptid, izpeljan iz timozina β4, povezan s študijami celične migracije, citoskeletnih procesov in tkivnih odzivov. Primerjava njunih raziskovalnih profilov lahko pomaga ločiti biologijo protimikrobnih peptidov od drugih peptidno posredovanih celičnih procesov.

Shranjevanje in laboratorijsko ravnanje

LL-37 je dobavljen kot liofiliziran peptid. Ohranjanje materiala zaprtega in zaščitenega pred vlago, toploto in nepotrebno izpostavljenostjo okolju pomaga ohraniti njegove analitične značilnosti med shranjevanjem.

• Zaprti liofilizirani material shranjujte v skladu z dokumentacijo izdelka in priporočili, specifičnimi za serijo.
• Za dolgotrajnejše shranjevanje se za liofiliziran LL-37 običajno uporablja zamrznjeno shranjevanje.
• Zaščitite pred vlago in neposredno svetlobo.
• Pred odpiranjem pustite hladno vialčo, da doseže ustrezno temperaturo, kjer je to potrebno, da zmanjšate kondenzacijo na liofiliziranem materialu.
• Ko je material pripravljen za laboratorijsko uporabo, upoštevajte pogoje shranjevanja in stabilnosti, določene za posamezno pripravo in eksperimentalni protokol.
• Izogibajte se nepotrebnim ponavljajočim se ciklom zamrzovanja in odtajanja pri delu s pripravljenimi raztopinami.
• Uporabljajte ustrezne laboratorijske postopke za zmanjšanje kontaminacije med pripravo in ravnanjem.

LL-37 je močno kationski peptid, adsorpcija na laboratorijske površine pa je lahko pomemben dejavnik, zlasti pri delu z razredčenimi raztopinami. Ko kupujete LL-37 za laboratorijske raziskave, lahko izbira ustreznih laboratorijskih materialov in zmanjševanje nepotrebnih prenosov pomaga zmanjšati morebitno izgubo materiala.

Ne obstaja enotno univerzalno uporabno obdobje stabilnosti med uporabo za vse raziskovalne priprave LL-37. Stabilnost je lahko odvisna od dejavnikov, kot so formulacija, koncentracija, posoda, topilo in pogoji shranjevanja, zato morajo imeti dokumentacija izdelka in eksperimentalni protokol prednost pred splošnimi obdobji shranjevanja.

Certifikat analize in zagotavljanje kakovosti

Certifikat analize (CoA) zagotavlja analitične informacije, specifične za serijo, o dobavljenem materialu LL-37. Za določen 37-aminokislinski peptid sta identiteta in čistost še posebej pomembni za potrditev, da material ustreza nameravani sekvenci LL-37.

Kaj preveriti na CoA za LL-37

Glede na izdelek in testni laboratorij lahko CoA poroča o:

• Identiteta: Potrjuje, da material ustreza LL-37.
• Čistost: Navaja delež glavne peptidne komponente glede na zaznavne nečistoče.
• Vsebnost peptida: Zagotavlja informacije o dejanski vsebnosti peptida v testiranem materialu.
• Dodatni parametri kakovosti: Lahko vključujejo endotoksine, sterilnost ali mikrobne meje, vsebnost vode, preostala topila in elementarne nečistoče, kjer je ustrezno.

CoA mora ustrezati določeni seriji LL-37, ki se kupuje ali preučuje. Raziskovalci morajo uporabiti dokumentacijo serije za pregled poročanih rezultatov, analitičnih metod in specifikacij, ki veljajo za ta material.

Testni parametri se lahko razlikujejo med neodvisnimi laboratoriji, zato je treba CoA, specifičen za serijo, obravnavati kot dokončen vir za analitične značilnosti dobavljenega materiala LL-37.

Pogosta vprašanja

Kaj je LL-37?

LL-37 je humani kateličidinski peptid, sestavljen iz 37 aminokislin, ki nastane iz C-terminalnega dela predhodnega proteina hCAP18, ki ga kodira gen CAMP. Je edini znani humani kateličidin in je bil obsežno raziskan na področju biologije protimikrobnih peptidov, prirojene imunosti, membranskih interakcij in imunomodulacije.

Kakšna je razlika med LL-37 in hCAP18?

hCAP18 je predhodni protein, iz katerega nastane zreli LL-37. Proteolitična obdelava hCAP18 sprosti 37-aminokislinski peptid LL-37 iz njegovega C-terminalnega dela. Zato ju ne smemo obravnavati kot zamenljiva raziskovalna materiala: hCAP18 je predhodni protein, medtem ko je LL-37 zreli peptid.

Za kaj se LL-37 preučuje v raziskavah?

LL-37 je bil obsežno preučevan v raziskavah protimikrobnih peptidov, vključno z interakcijami z bakterijskimi in drugimi mikrobnimi membranami. Druga raziskovalna področja vključujejo prirojeno imunost, vnetno signalizacijo, interakcije gostitelj–mikrob, membransko biofiziko, celično migracijo in biologijo tkiv.

Kako deluje LL-37?

LL-37 ima kationsko, amfipatsko strukturo, ki mu omogoča interakcijo z negativno nabitimi komponentami mikrobnih membran. Študije so poročale o vgradnji v membrano, reorganizaciji lipidov in permeabilizaciji membrane, čeprav se točen mehanizem lahko razlikuje glede na sestavo membrane in eksperimentalne pogoje. Predlagani modeli vključujejo motenje membrane tipa "preproge" in tvorbo por, in ne enega samega univerzalno uporabnega mehanizma.

S katerimi receptorji vzajemno deluje LL-37?

LL-37 lahko vpliva na signalizacijo gostiteljskih celic prek več receptorskih sistemov in procesov, povezanih z membrano. Raziskave so vpletle receptorje in poti, vključno s FPR2/ALX, P2X7 in signalizacijo, povezano z EGFR. LL-37 zato najbolje razumemo ne kot konvencionalni ligand, ki deluje prek enega samega receptorja; njegovi celični učinki lahko vključujejo tako neposredne membranske interakcije kot signalizacijo, odvisno od receptorja.

Kakšna je razlika med LL-37 in fragmenti LL-37?

Fragmenti LL-37 so krajši peptidi, izpeljani iz delov celotne 37-aminokislinske sekvence. Primeri, preučevani v raziskavah, vključujejo fragmente, kot sta KR-12 in LL-32. Odstranitev ali sprememba delov LL-37 lahko spremeni njegovo strukturo, membranske interakcije in biološke lastnosti, zato ne smemo predpostavljati, da ima fragment enake značilnosti kot polnodolžinski LL-37.

Kako se testira čistost in identiteta LL-37?

LL-37 lahko karakteriziramo z analitičnimi metodami, vključno s HPLC in masno spektrometrijo. HPLC zagotavlja informacije o kromatografski čistosti in sorodnih peptidnih vrstah, medtem ko masna spektrometrija zagotavlja informacije o molekulski masi, ki podpirajo identiteto 37-ostankovnega peptida. Dodatno testiranje lahko oceni vsebnost peptida, endotoksine, sterilnost, preostala topila ali druge nečistoče, povezane s procesom.

Kje lahko kupim LL-37 za raziskave v Evropi?

Če ste v Evropi, lahko kupite LL-37 pri Crystal Peptides kot liofiliziran laboratorijski raziskovalni peptid. Material je dobavljen v obliki liofiliziranega prahu s certifikati analize, specifičnimi za serijo, ki so na voljo za preverjanje. Izdelek je namenjen izključno za raziskave in razvoj ter ni namenjen za uporabo pri ljudeh ali živalih.

Znanstvene reference

1. Méndez-Samperio, P. (2010). The human cathelicidin hCAP18/LL-37: A multifunctional peptide involved in mycobacterial infections. Peptides, 31(9), 1791–1798. doi: 10.1016/j.peptides.2010.06.016.
2. Bhattacharjya, S., Zhang, Z., & Ramamoorthy, A. (2024). LL-37: Structures, antimicrobial activity, and influence on amyloid-related diseases. Biomolecules, 14(3), 320. doi: 10.3390/biom14030320.
3. Sancho-Vaello, E., Gil-Carton, D., François, P., Bonetti, E. J., Kreir, M., Pothula, K. R., Kleinekathöfer, U., & Zeth, K. (2020). The structure of the antimicrobial human cathelicidin LL-37 shows oligomerization and channel formation in the presence of membrane mimics. Scientific Reports, 10(1), 17356. doi: 10.1038/s41598-020-74401-5.
4. Pahar, B., Madonna, S., Das, A., Albanesi, C., & Girolomoni, G. (2020). Immunomodulatory role of the antimicrobial LL-37 peptide in autoimmune diseases and viral infections. Vaccines, 8(3), 517. doi: 10.3390/vaccines8030517.
5. Kahlenberg, J. M., & Kaplan, M. J. (2013). Little peptide, big effects: The role of LL-37 in inflammation and autoimmune disease. Journal of Immunology, 191(10), 4895–4901. doi: 10.4049/jimmunol.1302005.
6. Yang, B., Good, D., Mosaiab, T., Liu, W., Ni, G., Kaur, J., Liu, X., Jessop, C., Yang, L., Fadhil, R., Yi, Z., & Wei, M. Q. (2020). Significance of LL-37 on immunomodulation and disease outcome. BioMed Research International, 2020, 8349712. doi: 10.1155/2020/8349712.
7. Yang, Y., Wu, G., Wang, Y., Mao, Q., Zhang, D., & Wu, J. (2025). LL37 promotes angiogenesis: A potential therapeutic strategy for lower limb ischemic diseases. Frontiers in Pharmacology, 16, 1587351. doi: 10.3389/fphar.2025.1587351.
8. Svensson, D., & Nilsson, B. O. (2025). Human antimicrobial/host defense peptide LL-37 may prevent the spread of a local infection through multiple mechanisms: An update. Inflammation Research, 74(1), 36. doi: 10.1007/s00011-025-02005-8.